Krystallisirtes Eieralbumin.

1779

S1 chtige, feste Gallerte von Kaliumalbuminat. Auf Zusatz von Alkohol

Ua d beim Schütteln mit Aetber wird das Eieralbumin coagulirt, bezüglichUs seiner wässerigen Lösung coagulirt abgeschieden. Wasserstoffsuperoxydu 'kt auf Eiweisslösung sehr langsam bei gewöhnlicher Temperatur, etwasa scher bei Bruttemperatur ein. In beiden Fällen entsteht Oxyprote'in, einx J'dationsproduct des Eiweiss von dem allgemeinen Charakter der Oxyprot-

sul fosäure (s. S. 1776) — Er. N. Schulz —.

Erhitzt man 100 Thle. trockenen Eieralbumins mit 80 Thln. concen-

tlr ter Salzsäure und 20 Thln. Wasser drei Stunden lang im Wasserbade, solr d etwa die Hälfte des Albumins in alkohollösliches Albuminpepton-J'drochlorid verwandelt, während die andere Hälfte (Antialbumose),le sich auch in Wasser kaum löst, erst bei langanhaltender Behandlung

^t Salzsäure diese Umwandlung erfährt. Die gleiche Veränderung erleidetas Bieralbumin durch Salzsäure auch bei gewöhnlicher Temperatur, wenn

«an c ]j e Mischung zwei bis drei Wochen stehen lässt. Die Albuminpepton-

~Mrochloride, deren HCl-Gehalt etwa 15 Proc. beträgt, bilden nach dema Uen ihrer alkoholischen Lösungen mit Aether und Trocknen der Nieder-

W;

•age im Vacuum weisse, sehr hygroskopische Massen, die sich leicht ina sser, Methyl- und Aethylalkohol lösen (Paal). Sie liefern die Biuretreaction

8- 1777) und die Millon'sche Beaction (s. S. 1776).

Für technische Zwecke wird das Eiweiss durch Coliren von frischemWalbumin durch feine Siebe und Eindampfen der colirten Flüssigkeit in

G

ac hen Gefässen, bei einer 40 bis 50° C. nicht übersteigenden Temperatur, ge-°nnen. Es dient zu arzneilichen, sowie zu den gleichen Zwecken wie dasSer umalbumin (s. dort).

Mbumen ovi siccum Pharmac. germ. Ed. IV soll eine blassgelbe, horn-ige, geruch- und geschmacklose Masse bilden, die sich in Wasser zu einerr uben, neutral reagirenden Flüssigkeit löst. Werden 10 ccm wässeriger Eiweiss-lös Ung (l ; 100) mit 5 ccm Phenollösung (3 : 100) und fünf Tropfen Salpeter-^ a Uve von 25 Proc. geschüttelt, so soll nach dem Filtriren eine klare Flüssig-keit (E) resultiren. Werden 5 ccm dieses Filtrats mit 5 ccm Alkohol vonProc. überschichtet, so soll keine stark milchige Zone entstehen: Dextrin,ütarni arabicum, Gelatine —. Die in obiger Weise vom Eiweiss befreiteBissigkeit (P) wirke ferner weder reducirend auf Fehling'sche KupferlösungWach vorheriger Neutralisation mit Natronlauge), noch werde sie durch wenig0( Üösung rothbraun gefärbt: Dextrin —.^ Krystallisirtes Eieralbumin wird nach Hofmeister in folgendere 'se dargestellt: Eiereiweiss wird zu Schaum geschlagen, dann 24 Stundene üen gelassen und die klare, am Boden angesammelte Flüssigkeit mit einems eichen Volum kalt gesättigter Ammoniumsulfatlösung gemischt. Beim frei-"ligen Verdunsten des filtrirten Gemisches in flachen Schalen scheidet sich"Baulich ein gelbes oder röthliches, krystallinisches Pulver aus, welches" r ch wiederholtes Lösen in halbgesättigter Ammoniumsulfatlösung und er-stes freiwilliges Verdunsten dieser Lösungen gereinigt wird. Die schliess-cl1 resultirenden, in Wasser leicht löslichen mikroskopischen Nadeln odera 'eln werden in Alkohol gebracht, wodurch sie in Pseudomorphosen vonystallish'tem, coagulirtem Eiweiss übergehen.

Als Tataeiweiss wird das Eiweiss der Eier von Nesthockern bezeichnet,

e lehes beim Erhitzen durchsichtig erstarrt; diese Eigentümlichkeit wird

" (1 °cli nur durch einen Mangel an Salzen bedingt.

j,, Metallalbuminate. Wie bereits oben erwähnt, verbindet sich das

e reiweiss mit Kalihydrat zu einem salzartigen Körper, dem Kaliumalbu-

öa t. Aehnliche Verbindungen liefern fast alle Eiweisskörper, wenn sie

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